Descomponiendo el plástico en días en lugar de siglos

plásticoProducimos el doble de residuos plásticos que hace 20 años. La mayoría termina en vertederos, incinerado o dispersado. El informe Global Plastics Outlook’ de la OCDE muestra que el aumento de la población impulsa un crecimiento imparable en la cantidad de plástico que se usa y desecha, pero las políticas para frenar el fenómeno están fallando.

En 2019, se recicló solo el 9 % de los residuos plásticos, mientras que el 19 % se incineró y alrededor del 50 % terminó en vertederos controlados. El 22 % restante fue abandonado en vertederos abusivos, quemado a la intemperie o arrojado al medioambiente. El problema es grave y hacen falta soluciones definitivas, además de encontrar alternativas a su producción.

Un equipo de investigación de la Universidad de Texas, Austin, EE.UU., ha creado una enzima modificada que puede descomponer el plástico en cuestión de días. Si fuera posible conseguir resultados a gran escala sería una auténtica revolución, ya que normalmente el plástico tarda siglos en descomponerse.

El equipo de investigadores publicó los resultados del estudio en la revista ‘Nature’ en mayo de 2022. Los científicos utilizaron el aprendizaje automático para determinar mutaciones y crear una proteína de acción rápida para descomponer el plástico. En particular, la molécula es capaz de separar los elementos que componen el tereftalato de polietileno (PET). Se trata de una resina sintética utilizada en plásticos y fibras para prendas de vestir que, según explica el estudio, constituye el 12 % de los residuos mundiales.

El proceso en cuestión se llama despolimerización. Un catalizador separa los componentes esenciales del plástico PET en sus monómeros originales. Después se pueden volver a polimerizar. Es decir, reacoplar para formar plástico virgen y convertirlo en otros productos. Lo más impresionante es que esta enzima ha descompuesto el plástico en solo una semana.

LA enzima que digiere el plástico

«Descomponer [el plástico] en sus monómeros iniciales es posible», explica Hal Alper, profesor de Ingeniería Química y uno de los autores del artículo. “Y eso es exactamente lo que hace esta enzima. Luego, una vez obtenidos los monómeros originales, es como hacer plástico desde cero, con la ventaja de que no se necesita nuevo petróleo”.

“Este proceso tiene ventajas significativas sobre el reciclaje”, agrega Alper. “Si tienes que derretir el plástico y luego remodelarlo, el material pierde su integridad con cada ronda de reciclaje. En este caso, sin embargo, se puede despolimerizar químicamente y luego volver a polimerizar, produciendo cada vez nuevo PET virgen”.

Este trabajo sigue y cita algunos estudios previos, que a partir de 2005 llevaron al descubrimiento de hasta 19 enzimas diferentes capaces de ‘digerir’ plástico. Todos se derivan de bacterias naturales que se han encontrado en fragmentos de plástico abandonados en el medioambiente. Sin embargo, muchas de estas enzimas se componen de permutaciones de proteínas que son eficaces solamente en sus entornos específicos.

De hecho, sufren limitaciones dadas por las condiciones de temperatura y pH. Por lo tanto, no se pueden aprovechar en muchas situaciones. Incluidos los centros de reciclaje, argumentan los autores del estudio. La enzima que Alper descubrió junto con su equipo, en cambio, puede descomponer hasta 51 tipos de PET en diversas condiciones de temperatura y pH.

El grupo de investigación ha denominado a su enzima FAST-PETase, acrónimo de ‘functional, active, stable, and tolerant PETase’. Funcional, activa, estable y tolerante. Para dar con ella alimentaron un algoritmo con 19 000 estructuras de proteínas y le enseñaron a predecir las posiciones de los aminoácidos en estructuras no optimizadas para el entorno original.

contaminación

Buscar la escalabilidad industrial

Los científicos usaron la fórmula para reorganizar también los aminoácidos de los tipos existentes de PETase en nuevas ubicaciones. Finalmente, identificaron las mejores combinaciones y dieron con la estructura que mostró 2,4 veces más actividad que cualquier otra enzima PETase existente a 40 °C. Y 38 veces más actividad a 50°C. Luego, la misma enzima se probó en diferentes condiciones de temperatura y pH, donde siguió siendo superior a las variantes existentes.

«Lo que ves en la naturaleza es probablemente óptimo, al menos en relación con el entorno que rodea a cada uno de estos aminoácidos», explica Alper. Por tanto, añade, “podemos empezar a estudiar la proteína que nos interese y analizar en detalle cada uno de estos aminoácidos y sus microambientes y ver qué funciona y qué no”.

Alper y su equipo esperan que su enzima sea más escalable que las demás que se han trabajado hasta ahora. De esta manera se podría abordar de verdad la crisis del plástico en el planeta. El hecho de que pueda resistir una variedad de condiciones es prometedor. Sin embargo, FAST-PETase ahora debe demostrar que también puede ser «distribuida y asequible a gran escala industrial”.

Primero, dice Alper, FAST-PETase tendrá que someterse a una amplia gama de diferentes tipos de PET que se encuentran en el flujo de desechos del mundo. Y a los restos que a menudo se hallan en las botellas o en los contenedores de plástico cuando se reciclan. El objetivo es dar con una enzima o grupo de enzimas con la robustez necesaria para ser utilizada a nivel práctico. Solo así será posible contribuir seriamente a la eliminación de los miles de millones de toneladas de basura que invaden el medioambiente.

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Imágenes | Marc Newberry/Unsplash, Naja Bertolt Jensen/Unsplash

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